Bag6

Tasche6

Polyklonaler Antikörper zur Untersuchung von BAG6 in der Proteinfaltungsforschung. Die Natur im Garten - Über uns - Kontakt - ZERTIFIKATE. garden-in-bag6. Startseite " Garten im Beutel6. Garten im Beutel6.

Von Ale? Pfeifer.

Schrumpfschlauch 3:1 - in sichtbarer Verpackung HIS-3-BAG-6/2 (308-30615)

Der HIS-3 BAG garantiert eine sichere Elektroisolierung und Schutz vor mechanischer Beanspruchung. Inhalt10Stk. KurzbeschreibungUniverseller Schrumpfschlauch mit dem praxisgerechten Schrumpfverhältnis von 3:1 für ein breites Anwendungsspektrum. Das Kleingehäuse wurde eigens für den Gelegenheitsgebrauch entwickelt. Die Schrumpfschläuche eignen sich z.B. zur Instandsetzung von Komponenten in der Elektronik oder zum Abmanteln von Leitungen.

Anmerkungen und Maßnahmen

Wann und ob dieser Beitrag wieder verfügbar sein wird, ist nicht bekannt. kompiliert, bei Problemen mit einem bestimmten Gerät, oder Sie brauchen weitere fachliche Auskünfte. Sie haben eine Anfrage? Finde Antwort in der Produktinformation, sowie in den Testberichten. Vergewissern Sie sich, dass Sie eine richtige Fragestellung haben.

Du kannst deine Fragen editieren oder trotzdem publizieren. Premium-Mitglieder haben Zugriff auf schnellen und kostenlosen Transport, Tausende von Spielfilmen und Serien-Episoden mit Premium-Videos und viele weitere exklusive Vorteile.

Ultraleichtflugzeugbau Bonn:::: Diplomarbeit - Carmen Giesen: BAG6 in der Qualitätssicherung und intrazelluläre Proteinsortierung, 2018

SummaryBAG6 ist ein Eiweiß, das auf ubiquitär exprimiert wird und über die Grenzen von über hochkonserviert ist. BAG6 hat in der Zellkultur eine große Relevanz für Qualitätskontrolle und den Abbauprozess. Dabei wurde die Wichtigkeit von BAG6 als Wechselwirkungspartner von Eiweißen erforscht. Zu diesem Zweck wurden CRISPR/Cas9 BAG6 KO-Zellen produziert, die mit BAG6 Varianten wiederhergestellt wurden.

In der Ausprägung der Codiersequenz für diesen Typ unterscheidet sich die Variante zweifach. Massenspektrometrische Untersuchungen haben ergeben, dass einige von ihnen speziell an die Exon-24-Codierungssequenz bindet. Der Ausdruck dieser Folge hat einen Einfluß auf die Strukturen des Protein-bindenden BAG-Domäne am C-Terminus von BAG6. Wie ursprünglichen BAG-Domäne erzeugt das Löschen von Exon 24 drei Helices, die sich in ihrer Aminosäureabfolge und Struktur unterscheiden.

Wie vollständige BAG-Domäne ist auch dieses neue BAG-Domäne, das nach dem Löschen von Exon 24 entstanden ist, in der Lage, sich an das Hitze-Stoßprotein BSP70 zu binden. Ubl4A, das an die ER-Membran gebunden ist, verbindet sich jedoch nur mit dem unmodifizierten BAG-Domäne. Unter den beiden BAG6 Varianten, die sich in der Exon 24 Codiersequenz unterscheiden, weist die ISO-Form mit vollständiger BAG-Domäne ausschließlich nukleare Expression auf.

Die ringförmige Gliederung der ER, die den Kern nach dem Abbau von BAG6 umgibt, wird in eine kappenförmige Polarisationsstruktur umgewandelt überführt. Zusätzlich zu den Bindungsliganden BAG-Domänen werden auch andere Eiweiße gefunden, die an den N-terminalen Teil von BAG6 bindig sind. Die BAG6 wurde auch als Chaperon für bezeichnet, der MHCI-Transaktivator NLRC5, der auch an für bindet.

Alles in allem zeigt diese Studie, dass BAG6 Varianten, die von RNA-Spleißen produziert werden, als Chaperone fungieren können für eine Reihe von Eiweißen, die ganz andere Funktionen im Cytosol oder im Zellkern erfüllen.

Mehr zum Thema